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Docente
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FALCONI MATTIA
(programma)
Il sistema operativo Linux e i programmi per visualizzare e manipolare le macromolecole. Caratteristiche conformazionali delle proteine e degli acidi nucleici. Definizione delle strutture secondarie e dei principali domini strutturali delle proteine. Le banche dati delle macromolecole. Metodi per la predizione della struttura secondaria delle proteine e dell’RNA. Metodi per la ricerca della similarità strutturale delle proteine. Modellazione per omologia, metodi di Fold recognition, Threading e metodi ab initio. Introduzione al drug design, come si progetta un farmaco. Introduzione alle metodologie di docking ed al virtual screening. La meccanica molecolare e la dinamica e molecolare classica. Metodi di campionamento conformazionale avanzati. Applicazioni della dinamica molecolare classica in biologia. I programmi di dinamica molecolare classica.
Il corso prevede 8 esercitazioni pratiche: 1) I comandi del sistema operativo Linux; 2) Uso del programma di grafica molecolare PYMOL; 3) Uso del programma di grafica molecolare CHIMERA; 4) Ricerca nella banca dati PDB; 5) Modellazione per omologia attraverso il programma SwissPDBviewer; 6) Docking proteina-proteina con il programma HEX; 7) Docking proteina-ligando con il programma AutoDock; 8) Uso del programma di dinamica molecolare classica GROMACS.
 Introduzione alla Struttura delle Proteine. Carl Branden , John Tooze. Ed. Zanichelli.
Bioinformatica, dalla Sequenza alla Struttura delle Proteine. S.Pascarella, A.Paiardini. Ed. Zanichelli.
URL http://structuralbiology.bio.uniroma2.it
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