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Mutua da
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8066841 BIOLOGIA E BIOINFORMATICA STRUTTURALE in Bioinformatica LM-6 (docente da definire)
(programma)
• Caratteristiche delle catene laterali degli amminoacidi, loro reattività e frequenza nelle proteine.
• Le interazioni deboli: interazioni elettrostatiche, legame idrogeno, effetto idrofobico.
• Il processo del “folding“, “unfolding“ e “misfolding“.
• Il problema del folding in vivo e meccanismi di controllo.
• Definizione dei principali domini strutturali.
• Descrizione di alcuni modelli di riconoscimento molecolare.
• Programmi per la visualizzazione e la manipolazione delle macromolecole.
• Caratteristiche conformazionali delle proteine e degli acidi nucleici.
• Metodi per la predizione della struttura secondaria delle proteine e dell’RNA.
• Metodi per la ricerca della similarità strutturale delle proteine.
• Banche dati delle macromolecole.
• Modellazione per omologia, metodi di Fold recognition, Threading e metodi ab initio.
• Introduzione al Drug Design, come si progetta un farmaco.
• Introduzione alle metodologie del docking e scoring, la metodologia del virtual screening.
Il corso prevede 3 esercitazioni pratiche:
• Uso del programma di grafica molecolare CHIMERA.
• Modellazione per omologia con il programma SwissPDBviewer.
• Docking proteina-ligando con il programma AutoDock.
 1) Introduzione alla Struttura delle Proteine. Carl Branden , John Tooze. Ed. Zanichelli.
2) Bioinformatica, dalla Sequenza alla Struttura delle Proteine. S.Pascarella, A.Paiardini. Ed. Zanichelli.
URL http://structuralbiology.bio.uniroma2.it
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